Đùn vào thực phẩm

Ảnh hưởng của việc đùn đến giá trị dinh dưỡng của thực phẩm

Một loạt các axit amin được sử dụng để tổng hợp các phân tử hóa học cực kỳ phức tạp, cụ thể là protein. Trong số 22 axit amin tạo nên các thành phần chính của protein, isoleucine, leucine, lysine, methionine, phenylalanine, threonine, tryptophan và valine được coi là axit amin thiết yếu. Lượng, khả năng tiêu hóa và khả năng tiếp cận của các axit amin thiết yếu đều ảnh hưởng đến mật độ dinh dưỡng của protein. Chỉ số tốt nhất về chất lượng protein được coi là tiêu hóa. Khả năng tiêu hóa protein cao hơn trong các vật liệu không loại trừ so với các vật liệu đùn do biến tính protein và bất hoạt các yếu tố chống dinh dưỡng cản trở quá trình tiêu hóa. Đất đầm phá (tốc độ vít 300 vòng\/phút, tốc độ thức ăn 27 kg\/giờ, kích thước chết 5\/32 inch, nhiệt độ đầu ra 93-97 độ C trong đó) dẫn đến mất hoàn toàn hoạt động của chất ức chế trypsin trong hỗn hợp gạo bị hỏng và cám lúa mì với độ dày tới 20%. Tuy nhiên, việc làm nóng toàn bộ hạt giống ăn vào ở 100 độ C, trong 5 phút đã được tìm thấy để loại bỏ hoàn toàn hoạt động của giảng viên, như trong trường hợp đậu thận. Hoạt động của Bột đậu đã được chứng minh là giảm hoặc loại bỏ đáng kể bằng cách đùn.

Đùn đã được chứng minh là rất hiệu quả trong việc giảm hoặc loại bỏ hoạt động giảng dạy trong bột đậu nành. Các nhà nghiên cứu phát hiện ra rằng các protein đậu nành thể hiện tập hợp phân tử và hành vi liên kết ngang hóa học ở cả độ ẩm thấp và cao trong quá trình đùn.
Kết quả cho thấy các tương tác kỵ nước, liên kết hydro, liên kết disulfide và các tương tác của chúng cùng nhau duy trì cấu trúc của protein đùn bất kể vị trí của chúng trong chất đùn và độ ẩm, và các liên kết không cộng hóa trị cũng đóng góp nhiều hơn liên kết cộng hóa trị trong quá trình xử lý, dẫn đến thay đổi này. Ức chế hoạt động antitrypsin trong đồ ăn nhẹ đã cải thiện sự thủy phân enzyme của protein trong quá trình gia nhiệt đùn. Pepsin có ái lực với protein cao hơn so với trypsin, hỗ trợ thêm cho khả năng tác dụng antitrypsin của nó.
Sự cải thiện trong quá trình thủy phân pepsin có thể là do sự biến tính của protein trong quá trình nấu ăn, làm cho chúng dễ bị hoạt động pepsin hơn. Điều này cho thấy rằng đùn cải thiện đáng kể giá trị dinh dưỡng của protein.